Studies on the ornithine aminotransferase from sebastes (pteropodus) hubbsi

Abstract

Sebastes(pteropodus) hubbsi에서 Drnithine aminotransferase를 열처리, (NH_(4))_(2)SO_(4) 분획 분리, DEAE-cellulose chromatography, Sephadex G-200 filtration 법을 사용하여 부분 정제하였다. 이 효소의 마지막 단계의 회수율이 10.7였으며 약30배 정제되었으나 폴리아크릴아마이드 젤 영동법에 의하여 단일단백질로 정제되지는 않았다. 이 효소는 간 세포의 마이토콘드리아 부분에 대부분이 존재함이 밝혀졌다. L-오르니틴과 α-케토글루타레이트에 대한 ㎞값은 각각 0.667mM과 1.829mM이었으며 최적 pH와 온도는 7.3과 3.7℃임이 밝혀졌다.;Ornithine aminotransferase (EC 2.6.1.l3., OAT) was partially purified from sebastes(pteropodus) hubbsi by heat treatment, ammonium sulfate fractionation, DEAE-cellulose chromatography, and gel filtration on Sephadex G-200. The enzyme was partially purified about 30-fold with 10.7% recovery. OAT was found to be located almost in the mitochondrial fractions of the liver cell. The Michaelis constants for ornithine and α-Ketoglu-tarate were found to be 0.667mM and 1.829mM, respectively. Optimum pH and temperature were found to be7.3 and 37℃.