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New molecular interaction of EIIANtr and HPr from Burkholderia pseudomallei identified by X-ray crystallography and docking studies

Title
New molecular interaction of EIIANtr and HPr from Burkholderia pseudomallei identified by X-ray crystallography and docking studies
Authors
임아름
Issue Date
2013
Department/Major
대학원 생명·약학부약학전공
Publisher
이화여자대학교 대학원
Degree
Master
Advisors
신동해
Abstract
The nitrogen-related phosphoenolpyruvate phosphotransferase system (PTSNtr) is involved in controlling ammonia assimilation and nitrogen fixation. The additional role of PTSNtr as a regulatory link between nitrogen and carbon utilization in E. coli is assumed to be closely related to molecular functions of enzyme IIANtr in potassium homeostasis. We have determined the crystal structure of EIIANtr from Burkholderia pseudomallei (BpEIIANtr) which is a causative agent of melioidosis. The crystal structure of dimeric BpEIIANtr determined at 3.0 Å revealed that its active sites are mutually blocked. Overall monomeric structure and the active site residues, Arg51 and His67, of BpEIIANtr are well conserved with those of EIIANtr enzymes from Escherichia coli and Neisseria meningitides. Interestingly, His113 of BpEIIANtr, which corresponds to a key residue in another phosphoryl group relay in the mannitol-specific enzyme IIA family (EcEIIAMtl), is located away from the active site due to the loop connecting β5 and α3. Combined with other differences in molecular surface properties, these structural signatures distinguish the EIIANtr family from the EcEIIAMtl family. Finally, modeling and docking studies of the BpEIIANtr–BpHPr complex predicted a potential dual role of BpHPr as a non-specific phosphocarrier protein interacting with both sugar EIIAs and EIIANtr in B. pseudomallei.;Nitrogen-related phosphoenolpyruvate phosphotransferase system (PTSNtr)은 암모니아 동화와 질소 고정을 제어 하는 데 관련 있다. PTSNtr는 또한 E. coli에서 질소 이용과 탄소 이용 사이의 조절 링크로서의 역할을 가지며 이는 칼륨 항상성에 있어 EIIANtr의 분자 기능과 밀접한 연관이 있는 것으로 추정된다. 우리는 류비저의 원인균인 Burkholderia pseudomallei의 EIIANtr 단백질으로 활성 부위가 상호 차단 된 이합체 형태의 결정 구조를 3.0 Å의 resolution으로 규명하였다. Escherichia coli와 Neisseria meningitides의 EIIANtr 효소와 BpEIIANtr을 보면 활성 부위 잔기인 Arg51, His67와 단량체의 전체적인 구조가 잘 보존되어있다. 흥미롭게도 BpEIIANtr의 His113는 mannitol-specific enzyme IIA family (EcEIIAMtl)에서 인산기 전달에 필수적인 잔기에 대응하지만 위치적으로는 β5와 α3를 연결하는 루프에서 기인하는 활성부위에서 떨어진 곳에 존재하고 있다. 이러한 구조적 특이성과 함께 분자 표면 특성의 다른 차이점들을 결합하여 EcEIIAMtl family에서 EIIANtr family를 구별 지을 수 있다. 마지막으로, BpEIIANtr-BpHPr 복합체의 모델링(modeling) 및 도킹(docking) 연구는 잠재적으로 BpHPr이 B. pseudomallei 내에서 비특이적 인산기 운반체로 sugar EIIA와 EIIANtr 의 두 가지 역할을 할 것임을 시사하였다.
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일반대학원 > 생명·약학부 > Theses_Master
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