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Characteristics of the ychN family based on the high resolution structure of DsrEFH from Allochromatium vinosum

Title
Characteristics of the ychN family based on the high resolution structure of DsrEFH from Allochromatium vinosum
Authors
한정희
Issue Date
2010
Department/Major
대학원 생명·약학부약학전공
Publisher
이화여자대학교 대학원
Degree
Master
Advisors
신동해
Abstract
ychN fold는 각기 다른 생물학적 기능을 가진 다양한 단백질에서 발견된다. 이 fold를 가지는 단백질들은 monomer, homodimer, homotrimer, homohexamer or heterohexamer의 형태를 취하는 것으로 알려져 있어, oligomerization 구조를 연구하는데 흥미로운 정보를 제공한다. DsrEFH는 자색 황 미생물인 Allochromatium vinosum 의 세포 내 sulfur globules에서 이루어지는 저장 sulfur의 산화에 필수적인 α2β2γ2 구조의 세포질 단백질이다. DsrEFH의 결정 구조는 1.7 Å resolution 으로 결정되었으며, 모든 subunit들이 ychN fold 형태를 취했다. 우리는 알려져 있는 ychN fold단백질의 구조비교를 기반으로 ychN fold의 분자적 성질을 알아보았다. 구조적 특징을 추론하기 위해 DsrEFH와 TusBCD homologue들의 모델링 구조를 얻었다. 30개의 모델링 구조들의 분석으로 DsrEFH와 TusBCD에서 보인 몇몇 구조적 특징들이 보편적인 현상은 아님을 알 수 있었다. 그러나 DsrEFH의 high resolution 구조는 ychN family의 일반적인 구조적 특성을 추론하는데 유용한 정보를 제공한다. 구조적 비교를 통해, 우리는 ychN fold의 효소적 활성과 oligomerization에 필요한 필수적인 구조가 유지되면서, oligomerization에 필요치 않은 loop이 다양화를 보임을 알 수 있었다.;The ychN fold is found in many protein structures having various biological functions. Proteins having this fold are known to form monomer, homodimer, homotrimer, homohexamer or heterohexamer. Therefore, the ychN fold is very interesting structural unit to study structure based oligomerization. The crystal structure of DsrEFH was determined at 1.7 A resolution and showed that all the subunits have the ychN fold. DsrEFH is the cytoplasmic α2β2γ2-structured protein essential for the oxidation of sulfur stored in the intracellular sulfur globules of the purple sulfur bacteria, Allochromatium vinosum. We have characterized the molecular properties of the ychN fold based on the structural comparison of the known ychN fold proteins. Modeling structures of DsrEFH and TusBCD homologues have been determined to deduce their structural characteristics. The structural comparison revealed that their key strategy is to keep the core structure involved in catalytic activity and oligomerization and to diversify the loops not involved in oligomerization. The 30 modeling structures have been analyzed and revealed that some of structural characteristics found in DsrEFH and TusBCD are not common phenomena. Nevertheless, the high resolution structure of DsrEFH provides useful information to deduce common structural properties of the ychN family. Several interesting results are presented and discussed.
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