View : 82 Download: 0

우리나라 인삼에 번식하는 부패균중 Rhizopus속균주가 생산하는 Cellulase특성에 관한 연구

우리나라 인삼에 번식하는 부패균중 Rhizopus속균주가 생산하는 Cellulase특성에 관한 연구
Other Titles
(A) Study on enzymatic properties of cellulase which was produced by rhizopus strain in korean ginseng
Issue Date
대학원 화학과
우라나라; 인삼; 부패균
이화여자대학교 대학원
섬유소 분해효소인 cellulase는 자연계에 풍부한 섬유소의 활용 목적으로, 또한 식품중의 섬유소 제거 및 소화율 향상의 목적으로 식품가공 공정에 이용하는 등 오늘날 cellulase의 이용도가 증가하고 있어 이에 대한 연구가 여러 분야에서 활발하게 진행되고 있다. 본 논문에서는 인삼의 뿌리에 번식하는 mold류중 cellulase를 강력하게 분비하는 Shizopus속 균주를 분리하여 이 균주가 생산하는 cellulase의 기본 성질에 대해 연구하였다. 그 결과, 본 효소의 최적 pH는 4.5이며, pH 3.0-7.0의 범위에 걸쳐 비교적 안정하였다. 또한 최적 온도는 50℃이었으며 60℃이상의 온도에서는 급격히 활성을 잃었다. Mn^(++)과 Co^(++) ion에 의해서 효소활성이 촉진되었으며, Sodium Lauryl Sulfate와 2,4-Dinitrophenol에 의해 저해되었다. 반면 Cysteine에 의해서 활성이 촉진되었다. 천연섬유소를 기질로 하여 반응시간을 길게 하면 상당히 분해되었으며, Mcllvaine buffer가 상당히 큰 열보호작용을 하였으며 Co^(++)와 Mn^(++) ion도 본 효소에 대해 열보호작용을 하였다. saponin 0.5%용액을 반응액에 첨가하였을 때 효소활성을 가장 촉진시켰다.;One strain of mold producing powerful cellulase was screened from various strains of molds which were isolated from Korean Ginseng and some properties of cellulase produced by it were investigated. The results obtained were summarized as follows: The optimum pH of cellulase was 4.5 and the range of its stability to the pH was from 3.0 to 7.0. The optimum temperature was 5℃, while the enzyme was instantly inactivated above 60℃. Mn^(++) and Co^(++) ions increased enzyme activity. This enzyme was inhibited by Sodium Lauryl Sulfate and 2, 4-Dinitrophenol, while Cysteine increased enzyme activity. This enzyme had a strong cellulolytic activity on various native cellulose, given a suffient reaction time. Mcllvaine Buffer was the most effective as the heat resistant reagents, and Co^(++) and Mn^(++) were the heat resistant agents. In addition of 0.5% saponin solution into reactants, it had the strongest enzyme activity.
Show the fulltext
Appears in Collections:
일반대학원 > 화학·나노과학과 > Theses_Master
Files in This Item:
There are no files associated with this item.
RIS (EndNote)
XLS (Excel)


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.