우리나라산 진주담치 (Mytilus edulis)의 소화선에 함유된 L-ornithine aminotransferase의 분자량에 관한 연구

Abstract

우리나라 진주담치의 소화선은 cell fractionation 하여 그 중에 있는 ornithine aminotransferase（EC 2.6.1.13）의 분포를 조사하였더니 세포질체속에 가장 많이 함유되어 있었다. 활성도가 가장 큰 세포질체 fraction을 효소원으로 하여 ammonium sulfate precipitatoin, Sephadex G-200 column chromatography에 의하여 약 74배 정제된 효소를 얻을 수 있었다. 이 효소의 분자량을 Sephadex G-200 column chromatography법에 의하여 측정한 결과 52,000 dalton정도였고 sodium dodecyl sulfate（SDS）polyacrylamide slab gel electrophoresis에 의하여 구한 한 subunit의 분자량은 약 18,000 dalton이었다. ; Ornithine aminotransferase（E.C.2.6.1.13）was purified from the digestive gland of the Mytilus edulis. Using fractional（NH4）2 SO 4 precipitation and Sephadex G-200 column chromatography, the enzyme could be obtained in a pure form with a specific activity of approximately 6.2.i.u. It was found that the purificaton fold were 74. Molecular weight determined by Sephadex G-200 column chromatography is about 52,000 daltons and subunit molecular weight determined by sodium dodecyl sulfate polyacrylamide slab gel electrophoresis is about 18,000 daltons.