Biochemical characterization of apoptotic cleavage of KH-type Splicing Regulatory Protein (KSRP)/Far Upstream Element Binding Protein 2 (FBP2)

Abstract

Caspase는 aspartic acid에 특별하게 반응하는 cysteine protease의 일종으로서 세포사멸중에 여러 단백질들을 그 기질로 가진다. Caspase의 새로운 기질을 찾기 위해서 흰쥐의 간에서 분리한 세포질을 caspase-3와 그 외 다른 caspase를 처리한 proteome을 분석하였다. KSRP/FBP2가 caspase-3와 caspase-7에 의해 102번 aspartic acid자리와 183번 aspartic acid 자리에서 잘리어짐을 확인하였다. 이중 183번째 자리는 in vitro transcription and translation 에서는 보이지 않고 오직 transfection 된 세포에서만 보여진 현상이다. 이 결과는 1차 구조보다 3차 구조가 효소의 기질 인식에 중요하다는 의미가 될 수 있다.;Caspases, Asp-specific cysteine protease, cleaves proteins upon apoptosis. To identify new caspase substrate in the nucleus, the proteome of the rat liver extract was analyzed after treatment of caspases. One of the identified proteins was KSRP/FBP2 that is preferentially cleaved by caspase-3 and -7 at two sites after Asp102 and Asp183. The second site was cleaved only in the protein produced in the transfected cell but not in in vitro translated protein. This result indicates that more than the primary sequence may be also important for the recognition by the enzyme.